Avance significativo para obtención de leches y derivados lácteos sin lactosa

Un grupo de investigadores españoles describió la estructura molecular de una enzima termorresistente que hidroliza la lactosa, lo que supone un avance significativo de nuevos procedimientos para la obtención de leches y derivados lácteos sin este azúcar.

El hallazgo fue realizado por miembros de los españoles Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), Instituto de Química-Física Rocasolano (IQFR), Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) e Instituto de Agroquímica y Tecnología de Alimentos (IATA, CSIC).

En concreto, dilucidaron, mediante criomicroscopía electrónica, la estructura molecular de una enzima ß-galactosidasa, que no había podido ser resuelta mediante técnicas convencionales, informaron en un comunicado, en el que ponen de manifiesto que la intolerancia a la lactosa es un trastorno digestivo común que afecta a una gran parte de la población adulta.

Esta enzima tiene la propiedad de hidrolizar la lactosa y está siendo utilizada en el desarrollo de dispositivos domésticos para convertir leche normal en leche sin lactosa.

Los resultados del trabajo, que fue coliderado por Rafael Fernández-Leiro, del CNIO, y Julia Sanz-Aparicio, del IQFR-CSIC, aparecen publicados en la revista ACS Chemical Biology.

Según el investigador del CSIC en el AITA, Julio Polaina, "la intolerancia a la lactosa es un trastorno digestivo común que afecta a una gran proporción de la población humana adulta y la gravedad de los síntomas varía de persona a persona, y depende de la susceptibilidad al azúcar y la cantidad ingerida".

"Por esa razón, en el campo de la biotecnología ha adquirido gran importancia el estudio de enzimas que se pueden usar para la producción de leche y derivados lácteos sin lactosa, como es la β-galactosidasa de la bacteria Thermotoga maritima o TmLac", agregó.

Rafael Fernández-Leiro añade que emplearon la técnica de criomicroscopía electrónica o Cryo EM, que se convirtió en una alternativa a la difracción de rayos X tradicionalmente empleada para resolver la estructura de macromoléculas a alta resolución.

La estructura de la enzima TmLac se había intentado resolver anteriormente sin éxito y gracias a la Cryo EM "hemos podido resolver su estructura con una resolución de dos ángstroms, una de las más altas conseguidas hasta la fecha empleando esta técnica y que nos permiten ver en detalle la estructura atómica de esta enzima".

"Nuestra innovación supone una importante contribución a la salud y bienestar de la extensa población que presenta distintos grados de intolerancia a la lactosa", apuntó Sanz-Aparicio, para quien el siguiente paso es "el diseño de enzimas híbridas que puedan unirse de manera eficiente a diferentes soportes sólidos y así emplearse para distintas aplicaciones".

EFE